Differenza chiave: enzima vs coenzima
Le reazioni chimiche convertono uno o più substrati in prodotti. Queste reazioni sono catalizzate da speciali proteine chiamate enzimi. Gli enzimi agiscono da catalizzatore per la maggior parte delle reazioni senza essere consumati. Gli enzimi sono costituiti da aminoacidi e hanno sequenze di aminoacidi uniche composte da 20 diversi aminoacidi. Gli enzimi sono supportati da piccole molecole organiche non proteiche chiamate cofattori. I coenzimi sono un tipo di cofattori che aiutano gli enzimi a eseguire la catalisi. Il differenza fondamentale tra enzima e coenzima è quello l'enzima è una proteina che catalizza le reazioni biochimiche mentre il coenzima è una molecola organica non proteica che aiuta gli enzimi ad attivare e catalizzare le reazioni chimiche. Gli enzimi sono macromolecole mentre i coenzimi sono piccole molecole.
INDICE
1. Panoramica e differenza chiave
2. Che cos'è un enzima
3. Che cos'è un coenzima
4. Confronto fianco a fianco - Enzima vs coenzima
5. Riepilogo
Cos'è un enzima?
Gli enzimi sono catalizzatori biologici delle cellule viventi. Sono proteine composte da centinaia a milioni di amminoacidi attaccati insieme come perle su un filo. Ogni enzima ha una sequenza di amminoacidi unica ed è determinata da un gene specifico. Gli enzimi accelerano quasi tutte le reazioni biochimiche negli organismi viventi. Gli enzimi influenzano solo la velocità della reazione e la loro presenza è essenziale per avviare la conversione chimica perché l'energia di attivazione della reazione è ridotta dagli enzimi. Gli enzimi modificano la velocità della reazione senza essere consumati o senza modificare la struttura chimica. Lo stesso enzima può catalizzare la conversione di un numero sempre maggiore di substrati in prodotti mostrando la capacità di catalizzare la stessa reazione più e più volte.
Gli enzimi sono altamente specifici. Un particolare enzima si lega a uno specifico substrato e catalizza una specifica reazione. La specificità dell'enzima è causata dalla forma dell'enzima. Ogni enzima ha un sito attivo con una forma specifica e gruppi funzionali per legami specifici. Solo il substrato specifico corrisponderà alla forma del sito attivo e si legherà con esso. La specificità del legame del substrato enzimatico può essere spiegata da due ipotesi denominate ipotesi di blocco e chiave e ipotesi di adattamento indotto. L'ipotesi di serratura e chiave indica che la corrispondenza tra enzima e substrato è specifica simile a una serratura e una chiave. L'ipotesi di adattamento indotto dice che la forma del sito attivo può cambiare per adattarsi alla forma del substrato specifico simile ai guanti che si adattano alla mano.
Le reazioni enzimatiche sono influenzate da diversi fattori come pH, temperatura, ecc. Ogni enzima ha un valore di temperatura e un valore di pH ottimali per funzionare in modo efficiente. Gli enzimi interagiscono anche con cofattori non proteici come gruppi protesici, coenzimi, attivatori, ecc. Per catalizzare le reazioni biochimiche. Gli enzimi possono essere distrutti ad alta temperatura o da elevata acidità o alcalinità perché sono proteine.
Figura 01: modello di adattamento indotto dell'attività enzimatica.
Cos'è un coenzima?
Le reazioni chimiche sono aiutate da molecole non proteiche chiamate cofattori. I cofattori aiutano gli enzimi a catalizzare le reazioni chimiche. Esistono diversi tipi di cofattori e i coenzimi sono un tipo tra loro. Il coenzima è una molecola organica che si combina con un complesso substrato enzimatico e aiuta il processo di catalisi della reazione. Sono anche conosciute come molecole helper. Sono costituiti da vitamine o derivati da vitamine. Pertanto, le diete dovrebbero contenere vitamine che forniscono coenzimi essenziali per le reazioni biochimiche.
I coenzimi possono legarsi al sito attivo dell'enzima. Si legano liberamente con l'enzima e aiutano la reazione chimica fornendo i gruppi funzionali necessari per la reazione o alterando la conformazione strutturale dell'enzima. Pertanto, il legame del substrato diventa facile e la reazione guida verso i prodotti. Alcuni coenzimi agiscono come substrati secondari e vengono alterati chimicamente alla fine della reazione, a differenza degli enzimi.
I coenzimi non possono catalizzare una reazione chimica senza un enzima. Aiutano gli enzimi a diventare attivi ea svolgere le loro funzioni. Una volta che il coenzima si lega con l'apoenzima, l'enzima diventa una forma attiva dell'enzima chiamato oloenzima e avvia la reazione.
Esempi di coenzimi sono l'adenosina trifosfato (ATP), la nicotinamide adenina dinucleotide (NAD), la flavina adenina dinucleotide (FAD), il coenzima A, le vitamine B1, B2 e B6, ecc.
Figura 02: legame cofattore con un apoenzima
Qual è la differenza tra Enzima e Coenzima?
Articolo diff. Al centro prima della tabella
Enzima vs coenzima |
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| Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano le reazioni chimiche. | I coenzimi sono molecole organiche che aiutano gli enzimi a catalizzare le reazioni chimiche. |
| Tipo molecolare | |
| Tutti gli enzimi sono proteine. | I coenzimi sono non proteine. |
| Alterazione dovuta a reazioni | |
| Gli enzimi non vengono alterati a causa della reazione chimica. | I coenzimi vengono alterati chimicamente come risultato della reazione. |
| Specificità | |
| Gli enzimi sono specifici. | I coenzimi non sono specifici. |
| Taglia | |
| Gli enzimi sono molecole più grandi. | I coenzimi sono molecole più piccole. |
| Esempi | |
| Amilasi, proteinasi e chinasi sono esempi di enzimi. | NAD, ATP, coenzima A e FAD sono esempi di coenzimi. |
Riepilogo: enzima vs coenzima
Gli enzimi catalizzano le reazioni chimiche. I coenzimi aiutano gli enzimi a catalizzare la reazione attivando gli enzimi e fornendo gruppi funzionali. Gli enzimi sono proteine composte da amminoacidi. I coenzimi non sono proteine. Sono principalmente derivati da vitamine. Questa è la differenza tra enzimi e coenzimi.
