Differenza chiave - Affinità vs Avidità
L'interazione dell'antigene dell'anticorpo è un'interazione cruciale nelle cellule per reagire contro le infezioni. Gli antigeni sono le particelle estranee che entrano nelle cellule ospiti. Sono composti principalmente da polisaccaridi o glicoproteine e hanno forme particolari. L'interazione tra l'antigene e l'anticorpo avviene in base al corretto legame delle due parti da parte dei legami non covalenti come i legami idrogeno, i legami di van der Waals, ecc. Questa interazione è reversibile. L'affinità e l'avidità sono due parametri che misurano la forza dell'interazione antigene-anticorpo in immunologia. La differenza chiave tra affinità e avidità è quella l'affinità è la misura della forza dell'interazione individuale tra un epitopo e un sito di legame dell'anticorpo mentre l'avidità è la misura dei legami complessivi tra determinanti antigenici e siti di legame dell'antigene dell'anticorpo multivalente. L'affinità è un fattore che influenza l'avidità dell'interazione dell'anticorpo antigene.
INDICE
1. Panoramica e differenza chiave
2. Che cos'è l'affinità
3. Che cos'è l'avidità
4. Confronto affiancato - Affinità vs Avidità
5. Riepilogo
Cos'è l'affinità?
L'affinità è una misura dell'interazione tra un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo e un epitopo dell'antigene. Il valore di affinità riflette il risultato netto delle forze attrattive e repulsive tra l'epitopo individuale e il sito di legame individuale. L'elevato valore di affinità è il risultato di una forte interazione con forze più attrattive tra l'epitopo e il sito di legame Ab. Un valore di affinità basso indica lo scarso equilibrio tra forze attrattive e repulsive.
L'affinità degli anticorpi monoclonali può essere facilmente misurata poiché hanno un unico epitopo e sono omogenei. Gli anticorpi policlonali hanno un valore medio di affinità a causa della loro natura eterogenea e delle loro differenze nelle affinità verso i diversi epitopi antigenici.
Il test di immunoassorbimento enzimatico (ELISA) è una nuova tecnica in farmacologia che viene utilizzata per misurare l'affinità degli anticorpi. Il risultato è dati più precisi, convenienti e informativi per la determinazione dell'affinità. Gli anticorpi ad alta affinità si legano rapidamente con l'epitopo e creano un forte legame che persiste durante i test immunologici mentre gli anticorpi a bassa affinità dissolvono l'interazione e non vengono rilevati dai test.
Cos'è l'avidità?
L'avidità di un anticorpo è una misura della forza complessiva del legame tra gli antigeni e l'anticorpo. Dipende da diversi fattori come l'affinità dell'anticorpo verso l'antigene, la valenza dell'antigene e dell'anticorpo e la disposizione strutturale dell'interazione. Se l'anticorpo e l'antigene sono multivalenti e hanno una disposizione strutturale favorevole, l'interazione rimane molto forte a causa dell'elevata avidità. L'avidità mostra sempre un valore elevato rispetto alla somma delle singole affinità.
La maggior parte degli antigeni sono multimerici e la maggior parte degli anticorpi è multivalenza. Pertanto, la maggior parte delle interazioni antigene anticorpo rimangono forti e stabili a causa dell'elevata avidità del complesso antigene-anticorpo.
Figura01: affinità e avidità di un anticorpo
Qual è la differenza tra Affinity e Avidity?
Articolo diff. Al centro prima della tabella
Affinità vs Avidità |
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| L'affinità si riferisce alla forza dell'interazione tra un epitopo antigenico e un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo. | L'avidità è la misura della forza complessiva dell'interazione tra epitopi antigenici e anticorpi multivalenza. |
| Evento | |
| Ciò si verifica tra l'epitopo individuale e il sito di legame individuale | Ciò si verifica tra antigeni multivalenti e anticorpi. |
| Valore | |
| L'affinità è l'equilibrio tra forze attrattive e repulsive. | L'avidità può essere considerata un valore più della somma delle singole affinità. |
Riepilogo - Affinità vs Avidità
L'interazione dell'anticorpo antigene è un'interazione specifica, reversibile e non covalente importante negli studi immunologici. È simile all'interazione del substrato enzimatico. L'antigene specifico si lega a un anticorpo specifico. L'affinità e l'avidità sono due misure di questa interazione. L'affinità riflette la forza di un'interazione tra un epitopo e un sito di legame dell'antigene dell'anticorpo. L'avidità riflette la forza complessiva del complesso anticorpale antigene. Questa è la differenza tra affinità e avidità. L'avidità è il risultato di affinità multiple che si verificano in un complesso antigene-anticorpo poiché la maggior parte degli antigeni e degli anticorpi sono multivalenti e mantengono diverse interazioni per stabilizzare il legame.
