Differenza Tra Kd E Km

2024 Autore: Mildred Bawerman | [email protected]. Ultima modifica: 2023-12-16 08:39

Differenza chiave - Kd vs Km

Kd e Km sono costanti di equilibrio. La differenza fondamentale tra Kd e Km è che Kd è una costante termodinamica mentre Km non è una costante termodinamica.

Kd si riferisce alla costante di dissociazione mentre Km è la costante di Michaelis. Entrambe queste costanti sono molto importanti nell'analisi quantitativa delle reazioni enzimatiche.

CONTENUTI

1. Panoramica e differenza chiave

2. Cos'è Kd

3. Cos'è Km

4. Confronto affiancato - Kd vs Km in forma tabulare

5. Riepilogo

Cos'è Kd?

Kd è la costante di dissociazione. È anche noto come costante di dissociazione di equilibrio a causa del suo utilizzo in sistemi di equilibrio. La costante di dissociazione è la costante di equilibrio delle reazioni in cui un composto grande viene convertito in piccoli componenti in modo reversibile. Il processo di questa conversione è anche noto come dissociazione. Una molecola ionica si dissocia sempre nei suoi ioni. Quindi la costante di dissociazione o Kd è una quantità che esprime la misura in cui una particolare sostanza in soluzione si dissocia in ioni. Quindi, questo è uguale al prodotto delle concentrazioni dei rispettivi ioni diviso per la concentrazione della molecola non dissociata.

AB ↔ A + B

Nella reazione generale di cui sopra, la costante di dissociazione, Kd può essere data come di seguito.

Kd = [A] [B] / [AB].

Inoltre, se esiste una relazione stechiometrica, si dovrebbero includere i coefficienti stechiometrici nell'equazione.

xAB ↔ aA + bB

L'equazione della costante di dissociazione, Kd per la reazione di cui sopra è la seguente:

Kd = [A] ^a [B] ^b / [AB] ^x

Nello specifico, nelle applicazioni biochimiche, Kd aiuta a determinare la quantità di prodotti dati da una reazione chimica in presenza di un enzima. Il Kd di una reazione enzimatica esprime l'affinità ligando-recettore. In altre parole, afferma la capacità di un substrato di lasciare il recettore di un enzima. D'altra parte, descrive la forza con cui un substrato si lega all'enzima.

Cos'è il Km?

Il Km è la costante di Michaelis. A differenza di Kd, Km è una costante cinetica. La sua principale applicazione è nella cinetica enzimatica, cioè per determinare l'affinità di un substrato per legarsi con un enzima. La costante viene espressa correlando la concentrazione del substrato alla velocità di reazione in presenza di un enzima. Di conseguenza, la costante di Michaelis o Km è la concentrazione del substrato quando la velocità della reazione raggiunge la metà della sua velocità massima.

Figura 1: la relazione tra la velocità di reazione e la concentrazione del substrato in una reazione enzimatica.

Durante una reazione tra l'enzima (E) e il substrato (S), la formazione dei prodotti (P) è la seguente:

Complesso E + S ↔ ES ↔ E + P

Se le costanti di equilibrio della reazione di cui sopra sono le seguenti, puoi derivare Km da queste costanti.

Km = K ^-1 + K ⁺² / K ⁺¹

Determinazione dei chilometri secondo il concetto di Michael

Michaelis ha sviluppato una relazione utilizzando la concentrazione del substrato, [S] e la velocità di reazione massima, Vmax. La relazione tra concentrazione del substrato e Km di una reazione enzimatica è la seguente:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v è la velocità in qualsiasi momento, mentre [S] è la concentrazione del substrato in un determinato momento e Vmax è la velocità massima della reazione. Km è la costante di Michaelis per l'enzima nella reazione. Il valore della costante di Michaelis dipende dall'enzima. Di conseguenza, un piccolo valore di Km indica che l'enzima viene saturato con una piccola quantità di substrato. Quindi la Vmax si ottiene a una bassa concentrazione di substrato. Al contrario, un valore Km elevato indica che l'enzima richiede una quantità elevata di substrato per saturarsi.

Qual è la differenza tra Kd e Km?

Articolo diff. Al centro prima della tabella

Kd vs Km
Kd è la costante di dissociazione.	Il Km è la costante di Michaelis.
Natura
Kd è una costante termodinamica.	Km è una costante cinetica.
Dettagli
Kd rappresenta l'affinità di un substrato verso un enzima.	Km rappresenta la relazione tra la concentrazione del substrato e la velocità di reazione.

Riepilogo - Kd vs Km

Kd e Km sono costanti di equilibrio che descrivono le proprietà delle reazioni enzimatiche. La differenza fondamentale tra Kd e Km è che Kd è una costante termodinamica mentre Km non è una costante termodinamica.