Blocco vs chiave vs adattamento indotto
Gli enzimi sono noti come catalizzatori biologici, che vengono utilizzati in quasi tutte le reazioni cellulari, negli organismi. Possono aumentare la velocità di una reazione biochimica, senza che l'enzima stesso venga modificato dalla reazione. A causa della sua riutilizzabilità, anche una piccola concentrazione di un enzima può essere molto efficace. Tutti gli enzimi sono proteine e di forma globulare. Tuttavia, come tutti gli altri catalizzatori, questi catalizzatori biologici non alterano la quantità finale di prodotti e non possono provocare reazioni. A differenza dell'altro catalizzatore normale, gli enzimi catalizzano solo un tipo di reazione reversibile, la cosiddetta reazione specifica. Da allora, gli enzimi sono proteine; possono funzionare entro una certa temperatura, pressione e intervallo di pH. La maggior parte degli enzimi catalizza le reazioni creando una serie di "complessi enzima-substrato". In questi complessi,il substrato si lega più strettamente agli enzimi che corrispondono allo stato di transizione. Questo stato ha l'energia più bassa; quindi è più stabile dello stato di transizione di una reazione non catalizzata. Di conseguenza, un enzima riduce l'energia di attivazione della reazione biologica, che catalizza. Due teorie principali vengono utilizzate per spiegare come si formano i complessi enzima-substrato. Sono teoria lock-and-key e teoria dell'adattamento indotto.
Modello con serratura e chiave
Gli enzimi hanno una forma molto precisa, che include una fessura o una tasca chiamata siti attivi. In questa teoria, il substrato si inserisce in un sito attivo come una chiave in una serratura. Principalmente legami ionici e legami idrogeno trattengono il substrato nei siti attivi per formare il complesso enzima-substrato. Una volta formato, l'enzima catalizza la reazione aiutando a cambiare il substrato, dividendolo o rivestendo i pezzi insieme. Questa teoria dipende dal contatto preciso che viene stabilito tra i siti attivi e il substrato. Pertanto, questa teoria potrebbe non essere del tutto corretta, specialmente quando è coinvolto il movimento casuale delle molecole di substrato.
Modello ad adattamento indotto
In questa teoria, il sito attivo cambia la sua forma per avvolgere una molecola di substrato. L'enzima, dopo essersi legato con un particolare substrato, assume la sua forma più efficace. Pertanto, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato come la forma di un guanto influenzata dalla mano che lo indossa. Quindi a sua volta la molecola dell'enzima distorce la molecola del substrato, tendendo i legami e rende il substrato meno stabile, abbassando così l'energia di attivazione della reazione. Poiché l'energia di attivazione è bassa, la reazione avviene a grande velocità che formano i prodotti. Dopo che i prodotti sono stati rilasciati, il sito di attivazione dell'enzima torna quindi alla sua forma originale e si lega alla successiva molecola di substrato.
Qual è la differenza tra Lock-and-Key e Induced-Fit?
• La teoria dell'adattamento indotto è una versione modificata della teoria del blocco e della chiave.
• A differenza della teoria Lock-and-key, la teoria dell'adattamento indotto non dipende dal contatto preciso che viene stabilito tra il sito attivo e il substrato.
• Nella teoria dell'adattamento indotto, la forma dell'enzima è influenzata dal substrato mentre, nella teoria Lock-and-key, la forma del substrato è influenzata dall'enzima.
• Nella teoria Lock-and-key, i siti attivi hanno una forma precisa, mentre nella teoria dell'adattamento indotto, il sito attivo inizialmente non ha una forma precisa, ma in seguito la forma del sito è formata in base al substrato, che sta per legare.
