Differenza chiave: tripsina vs chimotripsina
La digestione delle proteine è un processo molto importante nella procedura di digestione generale negli organismi viventi. Le proteine complesse vengono digerite nei suoi monomeri di amminoacidi e vengono assorbite attraverso l'intestino tenue. Le proteine sono essenziali in quanto svolgono un importante ruolo funzionale e strutturale in un organismo. La digestione delle proteine avviene tramite enzimi di digestione delle proteine che includono tripsina, chimotripsina, peptidasi e proteasi. La tripsina è un enzima che digerisce le proteine che scinde il legame peptidico agli amminoacidi di base che includono lisina e arginina. La chimotripsina è anche un enzima che digerisce le proteine che scinde il legame peptidico agli amminoacidi aromatici come fenilalanina, triptofano e tirosina. La differenza fondamentale tra tripsina e chimotripsina è la posizione dell'amminoacido in cui si scinde nella proteina. La tripsina si scinde nelle posizioni degli aminoacidi di base mentre la chimotripsina si scinde nelle posizioni degli amminoacidi aromatici.
CONTENUTI
1. Panoramica e differenza chiave
2. Che cos'è la tripsina
3. Che cos'è la chimotripsina
4. Somiglianze tra tripsina e chimotripsina
5. Confronto fianco a fianco - Tripsina vs chimotripsina in forma tabulare
6. Riepilogo
Cos'è la tripsina?
La tripsina è una proteina da 23,3 kDa che appartiene alla famiglia delle serina proteasi ei suoi principali substrati sono gli amminoacidi di base. Questi amminoacidi di base includono arginina e lisina. La tripsina fu scoperta nel 1876 da Kuhne. La tripsina è una proteina globulare ed esiste nella sua forma inattiva che è tripsinogeno - zimogeno. Il meccanismo d'azione della tripsina si basa sull'attività della serina proteasi.
La tripsina si scinde all'estremità terminale C degli amminoacidi di base. Questa è una reazione di idrolisi e avviene a pH - 8,0 nell'intestino tenue. L'attivazione del tripsinogeno avviene attraverso la rimozione dell'esapeptide terminale e produce la forma attiva; tripsina. La tripsina attiva è di due tipi principali; α - tripsina e β-tripsina. Si differenziano per la stabilità termica e la struttura. Il sito attivo della tripsina contiene istidina (H63), acido aspartico (D107) e serina (S200).
Figura 01: tripsina
L'azione enzimatica della tripsina è inibita da DFP, aprotinina, Ag +, Benzamidina ed EDTA. Le applicazioni della tripsina includono la dissociazione del tessuto, la tripsinizzazione in colture cellulari animali, la mappatura triptica, studi sulle proteine in vitro, impronte digitali e applicazioni in colture di tessuti.
Che cos'è la chimotripsina?
La chimotripsina ha un peso molecolare di 25,6 kDa e appartiene alla famiglia delle serina proteasi ed è un'endopeptidasi. La chimotripsina esiste nella sua forma inattiva che è chimotripsinogeno. La chimotripsina è stata scoperta nell'anno 1900. La chimotripsina idrolizza i legami peptidici agli amminoacidi aromatici. Questi substrati aromatici includono tirosina, fenilalanina e triptofano. I substrati di questo enzima sono principalmente negli isomeri L e agiscono prontamente sulle ammidi e sugli esteri degli amminoacidi. Il pH ottimale in cui agisce la chimotripsina è 7,8 - 8,0. Esistono due forme principali di chimotripsina come la chimotripsina A e la chimotripsina B e differiscono leggermente per le loro caratteristiche strutturali e proteolitiche. Il sito attivo della chimotripsina contiene una triade catalitica ed è composto da istidina (H57), acido aspartico (D102) e serina (S195).
Figura 02: chimotripsina
Gli attivatori della chimotripsina sono bromuro di cetiltrimetilammonio, bromuro di dodeciltrimetilammonio, bromuro di esadeciltrimetilammonio e bromuro di tetrabutilammonio. Gli inibitori della chimotripsina sono le aldeidi peptidiliche, gli acidi boronici e i derivati della cumarina. La chimotripsina è utilizzata commercialmente nella sintesi dei peptidi, nella mappatura dei peptidi e nel fingerprinting dei peptidi.
Quali sono le somiglianze tra tripsina e chimotripsina?
- Entrambi gli enzimi sono serina proteasi.
- Entrambi gli enzimi scindono i legami peptidici.
- Entrambi gli enzimi agiscono nell'intestino tenue.
- Entrambi gli enzimi esistono nella sua forma inattiva come zimogeni.
- Entrambi gli enzimi sono composti da una triade catalitica contenente istidina, acido aspartico e serina nel suo sito attivo.
- Entrambi gli enzimi furono inizialmente scoperti ed estratti dai bovini.
- Attualmente la produzione di entrambi gli enzimi avviene tramite tecniche di DNA ricombinante.
- Entrambi gli enzimi agiscono su un pH basico ottimale.
- Entrambi gli enzimi sono utilizzati in vitro in diversi settori.
Qual è la differenza tra tripsina e chimotripsina?
Articolo diff. Al centro prima della tabella
Tripsina vs chimotripsina |
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| La tripsina è un enzima che digerisce le proteine che scinde il legame peptidico agli amminoacidi di base come la lisina e l'arginina. | La chimotripsina, che è anche un enzima che digerisce le proteine, scinde il legame peptidico con gli amminoacidi aromatici come fenilalanina, triptofano e tirosina. |
| Peso molecolare | |
| Il peso molecolare della tripsina è 23,3 k Da. | Il peso molecolare della chimotripsina è 25,6 k Da. |
| Substrati | |
| Le proteine complesse vengono digerite nei suoi monomeri di amminoacidi e vengono assorbite attraverso l'intestino tenue. | Substrati di amminoacidi aromatici come tirosina, triptofano e fenilalanina agiscono sulla chimotripsina. |
| Forma zimogena dell'enzima | |
| Il tripsinogeno è la forma inattiva di tripsina. | Il chimotripsinogeno è la forma inattiva della chimotripsina. |
| Attivatori | |
| I lantanidi sono attivatori della tripsina. | Il bromuro di cetiltrimetilammonio, il bromuro di dodeciltrimetilammonio, il bromuro di esadeciltrimetilammonio e il bromuro di tetrabutilammonio sono attivatori della chimotripsina. |
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Inibitori |
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| DFP, aprotinina, Ag +, benzamidina ed EDTA sono inibitori della tripsina. | Le peptidil aldeidi, gli acidi boronici e i derivati della cumarina sono inibitori della chimotripsina. |
Riepilogo: tripsina vs chimotripsina
Le peptidasi o enzimi proteolitici scindono le proteine tramite l'idrolisi del legame peptidico. La tripsina scinde il legame peptidico agli amminoacidi basici mentre la chimotripsina scinde il legame peptidico ai residui amminoacidici aromatici. Entrambi gli enzimi sono serina peptidasi e agiscono nell'intestino tenue in un ambiente a pH basico. Attualmente, molte ricerche sono coinvolte nella produzione di tripsina e chimotripsina utilizzando la tecnologia del DNA ricombinante utilizzando diverse specie batteriche e fungine poiché questi enzimi possiedono un alto valore industriale. Questa è la differenza tra tripsina e chimotripsina.
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