Differenza Tra Alpha Helix E Beta Plissé

2024 Autore: Mildred Bawerman | [email protected]. Ultima modifica: 2023-12-16 08:39

Differenza chiave - Alpha Helix vs Beta pieghettato

Le eliche alfa e i fogli pieghettati beta sono le due strutture secondarie più comunemente trovate in una catena polipeptidica. Questi due componenti strutturali sono i primi passaggi principali nel processo di piegatura di una catena polipeptidica. La differenza fondamentale tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet è nella loro struttura; hanno due forme diverse per svolgere un lavoro specifico.

Cos'è Alpha Helix?

Un'elica alfa è una bobina destrorsa di residui di amminoacidi su una catena polipeptidica. La gamma dei residui amminoacidici può variare da 4 a 40 residui. I legami idrogeno formati tra l'ossigeno del gruppo C = O sulla bobina superiore e l'idrogeno del gruppo NH della bobina inferiore aiutano a tenere insieme la bobina. Un legame idrogeno si forma per ogni quattro residui amminoacidici nella catena nel modo sopra. Questo modello uniforme conferisce caratteristiche definite come lo spessore della bobina e determina la lunghezza di ogni giro completo lungo l'asse dell'elica. La stabilità della struttura alfa elica dipende da diversi fattori.

O atomi in rosso, N atomi in blu e legami idrogeno come linee tratteggiate verdi

Cos'è il foglio pieghettato beta?

Il foglio pieghettato beta, noto anche come foglio beta, è considerato la seconda forma di struttura secondaria nelle proteine. Contiene fili beta che sono collegati lateralmente da un minimo di due o tre legami idrogeno della spina dorsale per formare un foglio pieghettato e attorcigliato come mostrato in figura. Un filamento beta è un tratto di catena polipeptidica; la sua lunghezza è generalmente pari a 3-10 amminoacidi, inclusa la spina dorsale in una conferma estesa.

Frammento di foglio β antiparallelo a 4 filamenti da una struttura cristallina dell'enzima catalasi.

a) che mostra i legami idrogeno antiparalleli (punteggiati) tra i gruppi peptidici NH e CO su filamenti adiacenti. Le frecce indicano la direzione della catena e i contorni della densità elettronica delineano gli atomi non H. Gli atomi di O sono palline rosse, gli atomi di N sono blu e gli atomi di H sono omessi per semplicità; le sidechain sono mostrate solo verso il primo atomo C della sidechain (verde)

b) Vista laterale dei due fili β centrali

Nei fogli pieghettati beta, le catene polipeptidiche corrono l'una accanto all'altra. Prende il nome di "foglio pieghettato" a causa dell'aspetto ondulato della struttura. Sono collegati tra loro da legami idrogeno. Questa struttura consente di formare più legami idrogeno allungando la catena polipeptidica.

Qual è la differenza tra Alpha Helix e Beta Pleated Sheet?

Struttura di Alpha Helix e Beta Pleated Sheet

Alpha Helix:

In questa struttura, la spina dorsale del polipeptide è strettamente legata attorno a un asse immaginario come una struttura a spirale. È anche noto come disposizione elicoidale della catena peptidica.

La formazione della struttura alfa elica avviene quando le catene polipeptidiche sono attorcigliate a spirale. Ciò consente a tutti gli amminoacidi nella catena di formare legami idrogeno (un legame tra una molecola di ossigeno e una molecola di idrogeno) tra loro. I legami idrogeno consentono all'elica di mantenere la forma a spirale e danno una bobina stretta. Questa forma a spirale rende l'elica alfa molto forte.

I legami idrogeno sono indicati dai punti gialli.

Lamiera pieghettata beta:

Quando due o più frammenti di catene polipeptidiche si sovrappongono l'uno con l'altro, formando una fila di legami idrogeno tra loro, si possono trovare le seguenti strutture. Può accadere in due modi; disposizione parallela e disposizione antiparallela.

Esempi della struttura:

Alpha Helix: le unghie delle mani o dei piedi possono essere prese come esempio di una struttura alfa elica.

Foglio plissettato beta: La struttura delle piume è simile alla struttura del foglio pieghettato beta.

Caratteristiche della struttura:

Alpha Helix: Nella struttura alfa elica, ci sono 3,6 amminoacidi per giro dell'elica. Tutti i legami peptidici sono trans e planari, ei gruppi NH nei legami peptidici puntano nella stessa direzione, che è approssimativamente parallela all'asse dell'elica. I gruppi C = O di tutti i legami peptidici puntano nella direzione opposta e sono paralleli all'asse dell'elica. Il gruppo C = O di ciascun legame peptidico è legato al gruppo NH del legame peptidico formando un legame idrogeno. Tutti i gruppi R sono puntati verso l'esterno dall'elica.

Foglio pieghettato beta: Ogni legame peptidico nel foglio pieghettato beta è planare e ha la conformazione trans. I gruppi C = O e NH dei legami peptidici delle catene adiacenti si trovano sullo stesso piano e puntano l'uno verso l'altro formando legami idrogeno tra di loro. Tutti i gruppi R in qualsiasi catena possono alternativamente verificarsi sopra e sotto il piano del foglio.

Definizioni:

Struttura secondaria: è la forma di una proteina pieghevole dovuta al legame idrogeno tra la sua spina dorsale ammide e gruppi carbonilici.